科学家通过增强关键离子通道的活性来逆转动物模型中阿尔茨海默病斑块的形成

令人惊讶的是，该团队还表明——至少在动物模型研究中——这种蛋白质是阿尔茨海默病的一个关键标志，可以通过操纵离子通道来减少活体大脑中的这种蛋白质。

可疑的蛋白质是β淀粉样蛋白，它广泛存在于阿尔茨海默病患者的脑组织中。有毒的粘稠β淀粉样蛋白在神经元之间积聚成团，破坏这些重要脑细胞的功能。上海复旦大学医学神经生物学国家重点实验室的科学家表示，该离子通道简称为 TRPM7，当该通道本身停止正常功能时，它可能会导致有毒的β-淀粉样蛋白的积累。

“神经元中淀粉样蛋白-β 的毒性聚集与阿尔茨海默病的病理学有关，”主要作者张诗萌在《科学信号》杂志上报道说。张是上海实验室正在进行 TRPM7 离子通道活性研究的大型团队的一员。

张和同事研究的TRPM7通道是神经元膜上的一个特殊孔，它允许带电离子从外部细胞环境进入细胞的内部密室。TRPM7通道参与二价阳离子的摄取，例如Zn2+、Mg2+和Ca2+。因此，离子通道有助于塑造关键的细胞活动，例如兴奋性、可塑性和新陈代谢。

但 TRPM7 是一种双功能蛋白，既是离子通道又是激酶。尽管很难想象，神经元膜中的这种复杂成分也是一种酶(一种激酶)，可催化高能磷酸基团从有效的 ATP 分子转移到涉及 TRPM7 的燃料活动。研究表明，TRPM7 离子通道功能障碍不仅与阿尔茨海默病有关，还与其他各种神经退行性疾病有关。